Schon mit BSE infiziert? © Keith Weller - ARS

Der Hamburger hat es nicht leicht. Erst wurde er immer wieder von Müttern und Ernährungswissenschaftlern verurteilt, dann hielten sich hartnäckig Gerüchte um angeblich mit verarbeitetes Rattenfleisch und jetzt das: BSE im Rindfleisch. Die Auslöser dieser Krankheit, die Rinder in den Wahnsinn treibt, gehört zu einer neu entdeckten Gruppe von Erregern, den Prionen (proteinaceous infectious particle).

Während man bis vor kurzem noch alle Krankheitserreger genau in bestimmte Gruppen - etwa Viren, Bakterien, Parasiten oder Pilze - einordnen konnte, lassen sich die Prionen bisher in kein bestehendes Schema pressen. Das Erstaunlichste ist die Tatsache, dass Prionen anscheinend nicht einmal Nukleinsäuren zu besitzen scheinen, also weder Erbmaterial in Form von DNA noch RNA aufweisen. Stattdessen bestehen Prionen vermutlich aus reinem Protein.

Wie soll das denn funktionieren? Wenn die Prionen kein Erbmaterial besitzen, können sie sich doch auch nicht vermehren und somit eigentlich auch keinen Schaden anrichten, geschweige denn eine Seuche auslösen? So dachten mit Sicherheit zahlreiche Wissenschaftler, daher war die Theorie mit den reinen Proteinkörpern auch von Beginn an umstritten. Aber vor der Entdeckung der Retro-Viren hat auch niemand geglaubt, dass es Viren ohne DNA gibt.

Gefährliche Faltblattstruktur
Vermutlich vermehren sich Prione, indem sie anderen Proteinen ihre eigene Gestalt aufzwingen. Sie scheinen verwandt zu sein mit einem zellulären Glycoprotein, das insbesondere Bestandteil von Zellmembranen der Nervenzellen ist. Im Gegensatz zu diesen zelleigenen Proteinen sind Prionen aber resistent gegen Proteinasen, werden also nicht abgebaut. Obwohl die Prionen dem Glycoprotein in der Sequenz der aufbauenden Aminosäuren sehr ähnlich sind, gibt es doch einige Unterschiede in der räumlichen Struktur. Die Aminosäuren sind anders zusammengefaltet. Beim Kontakt eines Prions mit einem körpereigenen Protein klappt eine bestimmte Struktur des Zell-Eiweiss (eine alpha-Helixstruktur) in die Struktur des körperfremden Prions um, in eine sogenannte beta-Faltblattstruktur. Die Aminosäuren sind nun nicht mehr schraubenförmig angeordnet, sondern liegen in mehreren Reihen übereinander.

Auf diese Weise ist somit ein neues Prion entstanden. Auch dieses Prion kann nun körpereigenes Eiweiss so umformen, dass wieder neue Prionen entstehen und so weiter. Immer weitere Prione entstehen, die jeweils nicht von der Zelle abgebaut werden können. Sie lagern sich zu Fibrillen zusammen und werden beim Tod der Zelle freigesetzt. Auf diese Weise wird das Nervensystem nach und nach zerstört, es kommt zur Ausbildung der typischen, schwammartigen Gehirnerweichung. Besonders fatal ist das Ausbleiben jeglicher Immunreaktion. Der Körper scheint überhaupt nicht auf die Eindringlinge zu reagieren. Prionen werden nicht als fremd erkannt und daher auch nicht vom Immunsystem bekämpft.

All diese Erkenntnisse über Prionen sind zwar relativ neu, Prionenerkrankungen dagegen gibt es schon lange. Seit 250 Jahren etwa kennt man die Scrapie-Krankheit beim Schaf, auch Erkrankungen beim Menschen, wie die Creutzfeld-Jakob-Krankheit, Kuru oder das Gerstmann-Sträussler-Scheinker-Syndrom, sind schon lang bekannt. BSE dagegen tauchte erstmals im Jahre 1984 auf und wird seitdem von der Presse regelmäßig wieder hervorgeholt, um neue Schreckensszenarien zu entwerfen. So vermutet man zum Beispiel einen Zusammenhang zwischen der Creutzfeld-Jakob-Krankheit (CJD) beim Menschen und dem Erreger bei Rindern. Erst kürzlich übertrugen Forscher BSE und CJD auf Mäuse und stellten dabei fest, dass der Krankheitsverlauf identisch war. Dadurch wird einmal mehr der Verdacht erhärtet, dass grundsätzlich eine Prionen-Übertragung von Rindern auf den Menschen möglich sein könnte. Die langjährige Inkubationszeit der Krankheit macht es allerdings schwer, dies nachzuweisen.

Noch haben Wissenschaftler keine Ideen, wie man diese Erreger, die nicht einmal vom Abwehrsystem des Körpers erkannt werden, in Schach halten könnte. Aber wir sollten hoffen, dass die Forschung in diesem Bereich schnelle Fortschritte macht.