| Magnetkugel und „Leimrute“ als Proteinfänger |
| Magnetisch-bioelektischer Proteintest weist selbst winzigste Eiweißmengen nach |
|
Für die medizinische Diagnostik, aber auch für die biomedizinische ist die Identifizierung und Analyse von Proteinen eine wichtige Voraussetzung. Forscher an der New Mexico State University in den USA haben nun einen neuen ultraempfindlichen immunologischen Proteintest entwickelt, der auf einer Markierung der Proteine mit DNA-Strängen beruht und auch für Lab-on-a-chip-Anwendungen geeignet sein könnte.
 | | Laboranalyse © USDA | Der Test basiert, wie viele gängige immunologische Proteintest, auf der Bindung des gesuchten Proteins an zwei gegen dieses Protein gerichtete Antikörper. Der erste Antikörper dient dazu, das Protein aus der Probe zu fischen, der zweite markiert es und macht so die spätere Detektion möglich. Damit ein solcher Test extrem spezifisch und empfindlich ausfällt, müssen zum einen alle störenden Bestandteile der Probe sowie überschüssiger Marker sehr effektiv entfernt werden. Zum anderen braucht man einen guten "Verstärker", der dafür sorgt, dass bereits extrem geringe Mengen des nachzuweisenden Proteins ein gut detektierbares Signal auslösen. Beides hat das Team um Joseph Wang auf pfiffige Weise gelöst.
Und so funktioniert es: Antikörper Nummer eins, der "Festhalter", ist an winzige magnetische Kügelchen gebunden. Wie an einer Leimrute bleibt das Analyt-Protein daran kleben. Beim folgenden Waschschritt werden diese Komplexe magnetisch von allen störenden Bestandteilen der Probe abgetrennt. Nun kommt der zweite Antikörper ins Spiel, der Marker, der sich an die Magnetkugel/Antikörper/Protein-Komplexe heftet. Die zweite Sorte Antikörper ist an winzige Kunststoff-Kügelchen gekuppelt, die außerdem eine Vielzahl kurzer DNA-Stränge tragen.So wird der Komplex nicht nur markiert, sondern auch eine dramatische Verstärkung des Signals erreicht.
In einem weiteren magnetisch unterstützen Waschschritt wird ungebundener Marker sehr gründlich entfernt. Nun kann detektiert werden: Dazu werden die DNA-Stränge, die ausschließlich die Nukleobase Guanin enthalten, von den Kunststoff-Kügelchen abgelöst und aus den Strängen dann die einzelnen Guanin-Nukleobasen freigesetzt. Guanin lässt sich elektroanalytisch sehr empfindlich nachweisen. Wenn Guanin-Moleküle auf einer Elektrode adsorbiert werden, ändern sich deren elektrische Charakteristika. So sind Nachweisgrenzen von 2 Pikogramm (1 pg = ein Billionstel Gramm) des gesuchten Proteins pro Milliliter erreichbar. Auch die Nukleobase Adenin ist elektroanalytisch sehr gut nachweisbar - und liefert ein von Guanin unterscheidbares Signal. Selbst verschiedene DNA-Stränge mit definierten Verhältnissen von Adenin zu Guanin lassen sich, als Marker eingesetzt, voneinander unterscheiden. So könnten sogar mehrere Proteine parallel detektiert werden.
|
|
| (Gesellschaft Deutscher Chemiker, 15.04.2004 - NPO) |
|
Artikel drucken |
|
| |
| Nach verwandten Themen suchen: |
|
|
| |
| Weitere News zum Thema |
CSI-Methoden können Herkunft von gefangenem Fisch klären (23.05.2012) Neuartige Gentests helfen, der illegalen Fischerei einen Riegel vorzuschieben |
Forscher nutzen DNA lebender Zellen als digitalen Datenträger (22.05.2012) Umkehrung eines Erbgut-Stücks speichert ein Bit an Information |
Ötzi: 5.000 Jahre alte Blutreste entdeckt (02.05.2012) Forschern gelingt ältester Nachweis von Blutkörperchen an der Eismumie
|
Erste Bauern Nordeuropas stammten aus dem Mittelmeerraum (27.04.2012) Steinzeitliche Jäger und erste Landwirte waren genetisch sehr verschieden |
Borreliose-Risiko in Ostdeutschland am höchsten (27.04.2012) Neue Karte zeigt Verteilung der Risikogebiete |
|
|
|
|